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• Proteoglicanos

  
  

  Los proteoglicanos son proteínas que están muy glicosiladas. La unidad básica de proteoglicano consiste en una "proteína central" con una o más cadenas de glucosaminoglucano (GAG) unidas covalentemente. El punto de unión es un residuo de serina (Ser) al que se une el glicosaminoglicano a través de un puente de tetrasacárido (por ejemplo, condroitín sulfato-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). El residuo Ser generalmente está en la secuencia -Ser-Gly-X-Gly- (donde X puede ser cualquier residuo de aminoácido pero prolina), aunque no todas las proteínas con esta secuencia tienen un glucosaminoglicano unido. Las cadenas son polímeros de carbohidratos lineales largos que se cargan negativamente en condiciones fisiológicas debido a la presencia de grupos sulfato y ácido urónico. Los proteoglicanos ocurren en el tejido conectivo.

• Glicoproteína

  Las glicoproteínas son proteínas que contienen cadenas de oligosacáridos (glicanos) unidas covalentemente a cadenas laterales de aminoácidos. El carbohidrato se une a la proteína en una modificación cotraduccional o postraduccional. Este proceso se conoce como glicosilación. Las proteínas extracelulares secretadas a menudo están glicosiladas. En las proteínas que tienen segmentos que se extienden extracelularmente, los segmentos extracelulares también suelen estar glicosilados. Las glicoproteínas también son a menudo importantes proteínas integrales de membrana, donde juegan un papel en las interacciones célula-célula. Es importante distinguir la glucosilación del sistema secretor basada en el retículo endoplásmico de la glucosilación nuclear citosólica reversible. Las glicoproteínas del citosol y el núcleo pueden modificarse mediante la adición reversible de un solo residuo de GlcNAc que se considera recíproco a la fosforilación y las funciones de estos probablemente sean mecanismos reguladores adicionales que controlan la señalización basada en la fosforilación. En contraste, la glicosilación secretora clásica puede ser estructuralmente esencial. Por ejemplo, la inhibición de la glucosilación unida a asparagina, es decir, unida a N, puede evitar el plegamiento adecuado de la glucoproteína y la inhibición total puede ser tóxica para una célula individual. Por el contrario, la perturbación del procesamiento del glucano (eliminación enzimática / adición de residuos de carbohidratos al glucano), que ocurre tanto en el retículo endoplástico como en el aparato de Golgi, es prescindible para células aisladas (como evidencia de supervivencia con inhibidores de glucósidos) pero puede conducir a humanos enfermedad (trastornos congénitos de la glicosilación) y puede ser letal en modelos animales. Por lo tanto, es probable que el procesamiento fino de los glicanos sea importante para la funcionalidad endógena, como el tráfico celular, pero es probable que esto haya sido secundario a su papel en las interacciones huésped-patógeno. Un ejemplo famoso de este último efecto es el sistema de grupo sanguíneo ABO.

  
  

• Proteoglicanos (sustantivo)

  Forma del plural de proteoglicano.

• Glicoproteína (sustantivo)

  Una proteína con carbohidratos unidos covalentemente.

• Glicoproteína (sustantivo)

  cualquiera de una clase de proteínas que tienen grupos de carbohidratos unidos a la cadena de polipéptidos.

• Glicoproteína (sustantivo)

  una proteína conjugada que tiene un componente de carbohidrato